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Miofilamentos

Filamentos grossos

São constituídos essencialmente por grandes proteínas, de peso mo­lecular aproximadamente igual a 500 000, e são as moléculas de miosina. O microscópio electr6nico permite visualizar duas cadeias polipeptídicas, enroladas entre si, e uma porção terminal, globosa, cha­mada cabeça, que formará as pontes transversais entre os filamentos finos e os grossos.

Por digestão enzimática com enzimas hidrolíticas, particularmente a tripsina e a papaína, é possível quebrar estas moléculas em fragmentos menores. A porção correspondente à cabeça é chamada meromiosina pesada, e a restante porção toma o nome de meromiosina leve. A papaína ainda consegue subdividir a meromissina pesada nos frag­mentos SI e S2’ O fragmento SI tem uma grande actividade ATPásica.

Filamentos finos

São constituídos principalmente por uma proteína chamada actina.

Esta pode apresentar-se de duas formas: a forma monomérica ou pro­teína globular (actina G) e a forma polimerizada (actina F), constituída por cerca de 400 moléculas de actina G e dispostas em forma de rosário. O filamento fino fica completo quando estas duas cadeias em rosário se enrolam entre si e formam uma dupla hélice.

Há dois tipos de proteínas que constituem os filamentos finos e que têm funções reguladoras:

a) Troponina, que é uma proteína globular constituída por três su­bunidades - troponina I, troponina C e troponina T, cada uma das quais com funções importantes na regulação da contracção muscular. b) Tropomiosina, que é uma proteína fibrosa, situada ao longo dos sulcos da dupla hélice, ligada à troponina através da subunidade T.